Biểu hiện gen Peptide giống Glucagon-1

Gen proglucagon được biểu hiện ở một số cơ quan bao gồm tuyến tụy (tế bào α của các tiểu đảo Langerhans), ruột (tế bào L enteroendocrine đường ruột) và não (não và thân nãovùng dưới đồi). Biểu hiện gen proglucagon tuyến tụy được thúc đẩy khi nhịn ăn và hạ đường huyết gây ra và bị ức chế bởi insulin. Ngược lại, biểu hiện gen proglucagon đường ruột bị giảm trong quá trình nhịn ăn và kích thích khi tiêu thụ thực phẩm. Ở động vật có vú, phiên mã tạo ra mRNA giống hệt nhau trong cả ba loại tế bào, được dịch tiếp theo tiền chất axit amin 180 được gọi là proglucagon. Tuy nhiên, là kết quả của các cơ chế xử lý hậu biến đặc hiệu mô, các peptide khác nhau được tạo ra trong các tế bào khác nhau.[1][2]

Trong tuyến tụy (tế bào α của các đảo nhỏ của Langerhans), proglucagon bị cắt bởi prohormone convertase (PC) 2 tạo ra peptide tụy liên quan đến glicentin (GRPP), glucagon, peptide-1 (IP-1) MPGF).[3]

Trong ruột và não, proglucagon được xúc tác bởi PC 1/3 tạo ra glicentin, có thể được xử lý thêm thành GRPP và oxyntomodulin, GLP-1, can thiệp peptide-2 (IP-2) và peptide giống như glucagon- 2 (IP-2) GLP-2). Ban đầu, GLP-1 được cho là tương ứng với proglucagon (72-108) phù hợp với đầu N của MGPF, nhưng các thí nghiệm giải trình tự GLP-1 nội sinh đã tiết lộ một cấu trúc tương ứng với proglucagon (78-107). Đầu tiên, GLP-1 (1-37) có độ dài đầy đủ đã được tìm thấy được xúc tác bởi endopeptidase thành GLP-1 hoạt tính sinh học (7-37). Thứ hai, glycine tương ứng với proglucagon (108) đã được tìm thấy để phục vụ như một chất nền cho phản ứng amin hoá đuôi C của arginine, kết quả là (7-36) amide GLP-1 hình thành.[3][4]

Tài liệu tham khảo

WikiPedia: Peptide giống Glucagon-1 //www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17498508 //www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17928588 //www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19748060 //www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23523778 //www.nlm.nih.gov/cgi/mesh/2009/MB_cgi?mode=&term=... http://www.genome.jp/kegg-bin/show_pathway?ko04911... http://diabetes.diabetesjournals.org/content/56/1/... //dx.doi.org/10.1016%2Fj.beem.2009.03.006 //dx.doi.org/10.1016%2Fj.peptides.2013.01.014 //dx.doi.org/10.1053%2Fj.gastro.2007.03.054